科学家首次报道能量耦合因子转运蛋白结构
对解决细菌抗药性问题具参考价值
来源：中国科学报 2013-4-17 陈彬
近日，清华大学生命科学学院施一公研究组在《自然》杂志网络版上，首次报道了能量耦合因子转运蛋白复合物四聚体的晶体结构，并通过结构信息阐述了该蛋白复合物工作的分子机制。
据了解，能量耦合转运蛋白是一类近年来新鉴定的转运蛋白，广泛存在于革兰氏阳性病原菌中，负责摄入一些维生素及其他微量元素。该转运蛋白复合物包含4个组分：两个结合并水解ATP提供能量的亲水蛋白（EcfA和EcfA’），一个识别和转运底物的膜蛋白（EcfS），另一个传递能量的膜蛋白（EcfT）。
经过近3年的努力，施一公团队通过X射线晶体衍射方法，解析了能量耦合因子转运蛋白的三维结构。研究人员发现，膜蛋白EcfS与细胞膜基本处于平行状态，而一般膜蛋白基本上垂直于细胞膜。他们据此认为，转运蛋白EcfS通过在膜内翻转来摄入底物。当处于垂直细胞膜状态时，EcfS可与底物结合，然后翻转进入平行状态并释放底物，之后返回垂直状态进行下一轮循环。在该过程中，亲水蛋白EcfA和EcfA’水解ATP并耦合膜蛋白EcfT为EcfS的翻转提供能量。这是一种崭新的膜转运蛋白工作模型。
据了解，这是施一公研究团队继2010年在世界上首次解析并报道膜蛋白EcfS的晶体结构之后，在研究能量耦合因子转运蛋白方面的又一重大突破。由于该转运蛋白只存在于细菌里，可针对这类蛋白筛选或设计新的抗菌药。因此，该工作不仅是阐述能量耦合因子转运蛋白工作机制方面的一次突破，也对解决日益严重的细菌抗药性等问题有着参考价值。
